Fermentierter Weizenkeimextrakt führt zur Apoptose und zur „Down-Regulation“ von MHC Klasse I Proteinen bei T-und B- Tumorzelllininen

MSC stimulierte die Tyrosinphosphorylierung intrazellulärer Proteine und führte auch zu einem Anstieg des intrazellulären 2+ über einen gesteigerten Einstrom der Ionen. Eine deutliche Apoptose von 20 – 40% war nach 24-stündiger Exposition der Zellen mit MSC zu verzeichnen. Als weitere Folge der Behandlung mit MSC wurden die MHC Klasse I – Proteine an der Zelloberfläche um 70 – 85% im Vergleich zu den nicht stimulierten Kontrollkulturen herunterreguliert. MSC führte nicht zu einer vergleichbaren Apoptose bei gesunden monozytären Zellen des peripheren Blutes. Die Hemmung der zellulären Tyrosinphosphataseaktivität oder des intrazellulären 2+ -Einstroms resultierte in einer gegensätzlichen Wirkung, indem jeweils die  AVEMAR- induzierte Apoptose ebenso wie die Herunterregulierung von MHC Klasse I – Molekülen erhöht bzw. vermindert wurde. Ein in MSC enthaltenes Benzochinon (das 2,6-dimethoxi-p-Benzochinon) verursacht in ähnlicher Weise Apoptosen und eine Herunterregulierung von MHC Klasse I – Molekülen in den T- und B- Tumorzelllinien wie MSC selbst. Die Ergebnisse weisen darauf hin, dass MSC auf lymphoide Tumorzellen wirkt, indem es die Expression von MHC Klasse I – Molekülen vermindert und selektiv die Tumorzellapoptose über die Tyrosinphosphorylierung und den 2+ -Einstrom begünstigt. Ein Bestandteil von MSC, das 2,6-dimethoxi-p-Benzochinon, zeigte sich als wichtiger Faktor für die durch MSC vermittelten Zellreaktionen.